Diferencia entre holoenzima y apoenzima

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Diferencia entre holoenzima y apoenzima
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Diferencia clave: holoenzima frente a apoenzima

Las enzimas son catalizadores biológicos que aumentan la velocidad de las reacciones químicas en el cuerpo. Son proteínas formadas por secuencias de aminoácidos. Las enzimas intervienen en las reacciones químicas sin ser consumidas. Son específicos para sustratos y reacciones químicas. La función de la enzima está respaldada por diferentes moléculas pequeñas no proteináceas. Se conocen como cofactores. Ayudan a las enzimas en su acción catalítica. Estos cofactores pueden ser iones metálicos o coenzimas; también pueden ser moléculas inorgánicas u orgánicas. Muchas enzimas requieren un cofactor para activarse e iniciar la función catalítica. Según la unión con el cofactor, las enzimas tienen dos formas llamadas apoenzima y holoenzima. La diferencia clave entre la holoenzima y la apoenzima es que la apoenzima es el componente proteico de la enzima que está inactivo y no está unido al cofactor, mientras que la holoenzima es el componente proteico de la enzima y el cofactor unido que crea la forma activa de la enzima.

¿Qué es la holoenzima?

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones bioquímicas en las células. La mayoría de las enzimas requieren una pequeña molécula no proteica para iniciar las funciones catalíticas. Estas moléculas se conocen como cofactores. Los cofactores son principalmente moléculas inorgánicas u orgánicas. Los cofactores se clasifican en dos tipos principales denominados iones metálicos y coenzimas. La unión del cofactor es esencial para la activación de la enzima y el inicio de la reacción química. Cuando el componente proteico de la enzima se une al cofactor, la molécula completa se conoce como holoenzima. La holoenzima es catalíticamente activa. Por lo tanto, se une activamente a los sustratos y aumenta la velocidad de la reacción. Las coenzimas se unen débilmente con las enzimas, mientras que los grupos prostéticos se unen estrechamente con las apoenzimas. Algunos cofactores se unen al sitio activo de la enzima. Al unirse, cambia la conformación de la enzima y mejora la unión de los sustratos al sitio activo de la enzima.

La ADN polimerasa y la ARN polimerasa son dos holoenzimas. La ADN polimerasa requiere iones de magnesio para activarse e iniciar la polimerización del ADN. La ARN polimerasa necesita el factor sigma para su función catalítica.

¿Qué es la apoenzima?

La apoenzima es la enzima antes de unirse al cofactor. En otras palabras, la apoenzima es la parte proteica de la enzima a la que le f alta el cofactor. La apoenzima es catalíticamente inactiva e incompleta. Forma un sistema enzimático activo al combinarse con una coenzima y determina la especificidad de este sistema para un sustrato. Hay muchos cofactores que se unen a las apoenzimas para formar holoenzimas. Las coenzimas comunes son NAD+, FAD, coenzima A, vitaminas B y vitamina C. Los iones metálicos comunes que se unen con las apoenzimas son el hierro, el cobre, el calcio, el zinc, el magnesio, etc. Una vez que se elimina el cofactor de la holoenzima, se convierte nuevamente en apoenzima, que está inactiva e incompleta.

La presencia del cofactor en el sitio activo de la apoenzima es esencial porque proporciona grupos o sitios que la parte proteica de la enzima no posee para catalizar la reacción.

Diferencia clave: holoenzima vs apoenzima
Diferencia clave: holoenzima vs apoenzima

Figura 01: Apoenzima y Holoenzima

¿Cuál es la diferencia entre holoenzima y apoenzima?

Holoenzima vs Apoenzima

La holoenzima es una enzima activa que consta de una apoenzima unida a su cofactor. La apoenzima es el componente proteico que carece de su cofactor.
Cofactor
La holoenzima se une a su cofactor. La apoenzima es el componente enzimático sin el cofactor.
Actividad
La holoenzima es catalíticamente activa. La apoenzima es catalíticamente inactiva.
Integridad
La holoenzima está completa y puede iniciar la reacción. La apoenzima está incompleta y no puede iniciar la reacción.
Ejemplos
ADN polimerasa, ARN polimerasa son ejemplos de holoenzima. La aspartato transcarbamoilasa es un ejemplo de apoenzima.

Resumen: holoenzima frente a apoenzima

Las enzimas son catalizadores biológicos de las células. Disminuyen la energía necesaria para que ocurra la reacción. Las enzimas aumentan la velocidad de reacción al inducir activamente la conversión del sustrato en productos. Catalizan específicamente las reacciones sin entrar en las reacciones. Las enzimas están compuestas de moléculas de proteína. La porción proteica de la enzima se conoce como apoenzima. La apoenzima necesita unirse a pequeñas moléculas no proteínicas llamadas cofactores para activarse. Cuando la apoenzima se une con el cofactor, el complejo se conoce como holoenzima. La holoenzima es catalíticamente activa para iniciar la reacción química. El sustrato se une con la holoenzima, no con la apoenzima. Esta es la diferencia entre holoenzima y apoenzima.

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