La diferencia clave entre IgG IgM IgA IgE e IgD es el tipo de cadena pesada en cada anticuerpo. Mientras que IgG tiene una cadena pesada de tipo γ, IgM tiene una cadena pesada de tipo μ. Por el contrario, IgA tiene un tipo de cadena pesada α, IgE tiene un tipo de cadena pesada ε e IgD tiene un tipo de cadena pesada δ.
La producción de anticuerpos tiene lugar en respuesta a un antígeno como parte de la activación de los mecanismos inmunitarios adaptativos en animales de nivel superior. La interacción anticuerpo-antígeno activa reacciones como la aglutinación, la neutralización, la opsonización, la activación del complemento y la activación de las células B que participan en la facilitación de un mecanismo de respuesta inmune contra un organismo extraño. Los anticuerpos varían en sus aspectos estructurales y funcionales.
¿Qué es la IgG?
La inmunoglobulina G o IgG es la clase más común de inmunoglobulina que está presente en grandes cantidades en los fluidos tisulares y la sangre. Tiene una concentración sérica de más del 75%. El peso molecular de IgG es 150 000 D. IgG es un monómero y las cadenas pesadas de IgG pertenecen al tipo γ.
Figura 01: estructuras 2D y 3D de IgG
Hay dos sitios de unión al antígeno. Las subclases de IgG incluyen IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. La IgG es el único tipo de inmunoglobulina que puede atravesar la placenta. La IgG participa en la inducción de la protección inmunitaria desde la infancia, ya que la IgG también se transmite de madre a hijo durante la lactancia. La función clave de la IgG es participar en las reacciones inmunitarias de opsonización y neutralización. También participa en la activación de respuestas secundarias durante las reacciones inmunitarias.
¿Qué es la IgM?
La inmunoglobulina M o IgM tiene una estructura de pentámero única y, por lo tanto, es el tipo de anticuerpo más grande. Con un peso molecular de alrededor de 900 000 D, representa casi el 10 % del anticuerpo total en el suero. La estructura de pentámero única facilita 10 sitios de unión a antígeno. Las cadenas pesadas de IgM están compuestas del tipo μ. También tiene un enlace disulfuro característico que conecta cada monómero.
Figura 02: Activación de IgM en infecciones bacterianas
La función principal de la IgM es activar la respuesta inmunitaria primaria. También es un buen activador del sistema del complemento y participa en la aglutinación. Por lo tanto, IgM juega un papel importante en las infecciones bacterianas.
¿Qué es la IgA?
La inmunoglobulina A o IgA es un anticuerpo dimérico que contiene un elemento especial llamado elemento secretor. Debido a su disposición estructural, el peso molecular es mayor que el de las clases de anticuerpos que tienen estructuras monoméricas. Es 385.000,00 D. Tiene 4 sitios de unión a antígeno con cadenas pesadas compuestas del tipo α. Tiene dos subclases: IgA1 e IgA2.
Figura 03: Estructura 3D de IgA
Debido a su capacidad para actuar como elemento secretor, este tipo de anticuerpo se encuentra principalmente en secreciones corporales como lágrimas, saliva, secreciones respiratorias e intestinales y secreciones mucosas. Además, también está presente en el calostro. Alrededor del 15% del total de anticuerpos séricos es responsable de la clase de anticuerpos IgA. IgA no participa en la activación del sistema del complemento; sin embargo, su función principal es expresarse en el tejido, previniendo la colonización de organismos extraños como las bacterias.
¿Qué es la IgE?
La inmunoglobulina E o IgE es el tipo de inmunoglobulina que menos se encuentra en el suero. Representa menos del 0,01 % del total de inmunoglobulinas séricas. Su estructura es monomérica, y la cadena pesada está compuesta del tipo ε. Además, su peso molecular es de alrededor de 200 000 D. La IgE tiene dos sitios de unión al antígeno similares a los de la IgG.
Figura 04: Diferentes confirmaciones de IgE
La función principal de la IgE es activar las reacciones alérgicas en respuesta a condiciones como el asma y la fiebre del heno. En un aspecto más amplio, la activación de IgE se observa durante las reacciones de hipersensibilidad de tipo I. En respuesta a la interacción antígeno-anticuerpo, se promueve la secreción de histaminas. No tiene la capacidad de activar el sistema del complemento. También juega un papel en la defensa contra infecciones parasitarias.
¿Qué es IgD?
La inmunoglobulina D o IgD también es una inmunoglobulina monomérica que tiene solo 2 sitios de unión al antígeno. Tiene el peso molecular más bajo, alrededor de 185 000 D. La IgD representa alrededor del <0,5 % de la concentración total de anticuerpos en el suero. La cadena pesada está compuesta por el tipo δ. El papel de las IgD no es muy específico, pero participan principalmente en la activación de las células B durante la respuesta inmune adaptativa. No activan el sistema del complemento. No pueden atravesar la placenta.
¿Cuáles son las similitudes entre IgG IgM IgA IgE e IgD?
- Todos están compuestos por cadenas pesadas y cadenas ligeras.
- Son glicoproteínas.
- Además, todos los tipos de anticuerpos podrían facilitar la unión antígeno-anticuerpo.
- Además, la unión antígeno-anticuerpo se facilita debido a la presencia de sitios de unión antígeno en todos los anticuerpos.
- Están presentes en el suero.
- Todos participan en la activación de las respuestas inmunitarias adaptativas.
- Todos los anticuerpos pueden detectarse mediante técnicas inmunitarias como el radioinmunoensayo (RIA) o el ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas (ELISA).
- Desempeñan un papel importante en el diagnóstico y la patología.
¿Cuál es la diferencia entre IgG IgM IgA IgE e IgD?
La diferencia clave entre IgG IgM IgA IgE e IgD es el tipo de cadena pesada que posee cada tipo de anticuerpo. IgG tiene el tipo γ de cadena pesada; IgM tiene el tipo μ de cadena pesada; IgA tiene tipo α de cadena pesada; IgE tiene tipo ε de cadena pesada, e IgD tiene tipo δ de cadena pesada. Además, sus arreglos estructurales también varían, dando como resultado pesos moleculares variados para cada tipo de anticuerpo. Además, la forma en que actúa cada anticuerpo también varía. Mientras que IgG e IgM pueden activar el sistema del complemento, los otros tipos de anticuerpos no son capaces de hacerlo. Además, solo las IgG pueden atravesar la placenta.
La siguiente infografía presenta las diferencias entre IgG, IgM, IgA, IgE e IgD en forma tabular para una comparación lado a lado.
Resumen: IgG frente a IgM frente a IgA frente a IgE frente a IgD
Los anticuerpos se derivan de las células B y desempeñan un papel importante en la inmunidad adaptativa. Hay cinco clases principales de anticuerpos que difieren principalmente según el tipo de cadena pesada que poseen. IgG IgM IgA IgE e IgD tienen tipos de cadenas pesadas γ, μ, α, ε y δ, respectivamente. Además, también difieren en sus estructuras, ya que IgG, IgE e IgD alcanzan estructuras monoméricas, IgM logra una estructura pentamérica e IgA logra una estructura dimérica. La forma en que activan las respuestas inmunitarias también es diferente entre las distintas clases de anticuerpos. IgG e IgM son capaces de activar el sistema del complemento, pero los otros tipos no lo son. Entonces, este es el resumen de la diferencia entre IgG IgM IgA IgE e IgD.
