La diferencia clave entre la ubiquitinación y la sumoilación es que la ubiquitinación es una modificación postraduccional que puede marcar proteínas para su degradación o tener otras funciones de individualización, mientras que la sumoilación es una modificación postraduccional que no se usa en las células para marcar proteínas para degradación.
Las modificaciones postraduccionales son modificaciones covalentes y enzimáticas que ocurren después de la síntesis de proteínas. Estas modificaciones regulan las actividades de las proteínas. La unión de pequeños grupos químicos, azúcar, lípidos y polipéptidos modifica las proteínas. La ubiquitina es el modificador polipeptídico más conocido. Además, hay varias proteínas similares a la ubiquitina. El modificador relacionado con la ubiquitina pequeña (SUMO) es uno de esos modificadores. Por lo tanto, la ubiquitinación y la sumoilación son dos modificaciones postraduccionales. La ubiquitinación marca las proteínas para su degradación. Por el contrario, la sumoilación no se utiliza para marcar proteínas para su degradación. Ambas modificaciones regulan la localización y actividad de proteínas. Son procesos reversibles.
¿Qué es la ubiquitinación?
La ubiquitina es un modificador de polipéptidos. Es una pequeña proteína que actúa como etiqueta molecular en la modificación postraduccional de proteínas. La ubiquitinación es el proceso que utiliza la ubiquitina para la modificación postraduccional. Diferentes enzimas catalizan la conjugación covalente de ubiquitina a proteínas. Tiene lugar en presencia de ATP. Las enzimas que catalizan la ubiquitinación son las enzimas activadoras de ubiquitina, las enzimas conjugadoras de ubiquitina y las ligasas de ubiquitina.
Figura 01: Ubiquitinación
La ubiquitinación juega un papel importante en la selección de proteínas para la degradación proteolítica. Además, la ubiquitinación también puede regular la localización y actividad de proteínas. Este proceso se puede revertir mediante la acción de las enzimas deubiquitinasas.
¿Qué es la SUMOilación?
SUMOylation es otra modificación postraduccional que utiliza pequeños modificadores similares a la ubiquitina (SUMO). La unión covalente de SUMO altera la estructura y función de la proteína. La SUMOilación modifica covalentemente una gran cantidad de proteínas involucradas en muchos procesos celulares, incluida la expresión génica, la estructura de la cromatina, la transducción de señales y el mantenimiento del genoma.
Figura 02: Proteína SUMO
SUMOylation regula la localización y actividad de proteínas de manera similar a la ubiquitinación. Sin embargo, a diferencia de la ubiquitinación, la sumoilación no etiqueta ni marca proteínas para su degradación. Similar a la ubiquitinación, la sumoilación es un proceso enzimático que es catalizado por enzimas.
¿Cuáles son las similitudes entre la ubiquitinación y la SUMOilación?
- La ubiquitinación y la sumoilación son dos importantes modificaciones postraduccionales.
- Tanto la sumoilación como la ubiquitinación son procesos reversibles.
- Juegan papeles cruciales en las funciones biológicas.
- Algunas proteínas pueden ser modificadas por SUMO y ubiquitina.
- Ambos procesos alteran la función de las proteínas.
- Además, ambas modificaciones postraduccionales regulan la localización y la actividad de las proteínas.
- Requieren una cascada de enzimas.
¿Cuál es la diferencia entre ubiquitinación y SUMOilación?
Ubiquitination y SUMOylation son dos modificaciones postraduccionales que alteran la función de las proteínas. La ubiquitinación es la conjugación covalente de ubiquitina a proteínas, mientras que la SUMOilación es la adición de SUMO a las proteínas. Además, la ubiquitinación marca las proteínas para la degradación proteolítica, mientras que la SUMOilación no marca las proteínas para la degradación. Por lo tanto, esta es la diferencia clave entre la ubiquitinación y la sumoilación.
La siguiente infografía muestra más detalles de la diferencia entre ubiquitinación y sumoilación.
Resumen: ubiquitinación frente a SUMOilación
La ubiquitinación y la sumoilación son dos importantes modificaciones postraduccionales. Ambos son procesos reversibles catalizados por enzimas. En la ubiquitinación, la ubiquitina es el modificador del polipéptido, mientras que en la sumoilación, los SUMO son los modificadores. Las ubiquitinas se conjugan covalentemente con proteínas y alteran su estructura y función. Los SUMO se agregan a las proteínas en sumoilación. La SUMOilación es análoga a la ubiquitilación en términos del esquema de reacción y las clases de enzimas utilizadas. Pero, la ubiquitinación marca las proteínas para la degradación dependiente del proteasoma, mientras que la sumoilación no implica marcar las proteínas para la degradación. Por lo tanto, esta es la diferencia clave entre la ubiquitinación y la sumoilación.
