Diferencia clave: lisina frente a L-lisina
La lisina y la L-lisina son tipos de aminoácidos que comparten las mismas propiedades físicas, aunque hay algunas diferencias entre ellos. La diferencia clave entre la lisina y la L-lisina está en la capacidad de rotar la luz polarizada plana. La lisina es un α-aminoácido esencial de origen natural biológicamente activo. Puede presentarse en dos formas isoméricas debido a la posibilidad de formar dos enantiómeros diferentes alrededor del átomo de carbono quiral. Estas se conocen como formas L y D, análogas a las configuraciones para zurdos y diestros. Se dice que estas formas L y D son ópticamente activas y giran la luz polarizada plana en un sentido diferente; en sentido horario o antihorario. Si la luz gira la lisina en sentido contrario a las agujas del reloj, entonces la luz exhibe levorrotación y se conoce como L-lisina. Sin embargo, debe tenerse en cuenta cuidadosamente que el etiquetado D y L de los isómeros no es lo mismo que el etiquetado D y L.
¿Qué es la lisina?
La lisina es un aminoácido esencial que no se sintetiza en nuestro organismo y debe ser aportado por la dieta habitual. Por lo tanto, la lisina es un aminoácido esencial para los humanos. Es un compuesto orgánico biológicamente importante compuesto por grupos funcionales amina (-NH2) y ácido carboxílico (-COOH) con fórmula química NH2- (CH2)4-CH(NH2)-COOH. Los elementos clave de la lisina son el carbono, el hidrógeno, el oxígeno y el nitrógeno. En bioquímica, los aminoácidos que tienen grupos amina y ácido carboxílico unidos al primer átomo de carbono (alfa) se conocen como α-aminoácidos. Por lo tanto, la lisina también se considera como α-aminoácidos. La estructura de la lisina se muestra en la figura 1.
Figura 1: Estructura molecular de la lisina (el átomo de carbono es un átomo de carbono quiral o asimétrico y también representa el átomo de carbono alfa)
La lisina es de naturaleza básica porque contiene dos grupos amino básicos y un grupo de ácido carboxílico ácido. Por lo tanto, también forma extensos enlaces de hidrógeno debido a la presencia de dos grupos amino. Buenas fuentes de lisina son las fuentes animales ricas en proteínas, como los huevos, la carne roja, el cordero, el cerdo y las aves, el queso y ciertos pescados (como el bacalao y las sardinas). La lisina también es rica en proteínas vegetales como la soja, los frijoles y los guisantes. Sin embargo, es un aminoácido limitante en la mayoría de los cereales, pero abunda en la mayoría de las legumbres y legumbres.
¿Qué es la L-lisina?
Lisina tiene cuatro grupos diferentes alrededor del carbono 2nd, y es una estructura asimétrica. Además, la lisina es un aminoácido ópticamente activo debido a la presencia de este átomo de carbono asimétrico o quiral. Por lo tanto, la lisina puede crear estereoisómeros que son moléculas isoméricas que tienen la misma fórmula molecular, pero difieren en las orientaciones tridimensionales de sus átomos en el espacio. Los enantiómeros son dos estereoisómeros que están relacionados entre sí por un reflejo o son imágenes especulares entre sí que no son superponibles. La lisina está disponible en dos formas enantioméricas conocidas como L- y D- y los enantiómeros de la lisina se muestran en la figura 2.
Figura 2: Enantiómeros del aminoácido lisina. Los grupos COOH, H, R y NH2 están dispuestos alrededor del átomo de C en el sentido de las agujas del reloj, el enantiómero se denomina forma L y forma D en caso contrario. L- y D- solo se refieren a la disposición espacial alrededor del átomo de carbono y no se refieren a la actividad óptica. Mientras que las formas L y D de una molécula quiral giran el plano de la luz polarizada en diferentes direcciones, algunas formas L (o formas D) giran la luz hacia la izquierda (forma levo o l) y otras hacia la derecha. (dextro o forma d). Las formas l y d se denominan isómeros ópticos.
L-lisina y D-lisina son enantiómeros entre sí que tienen las mismas propiedades físicas, excepto por la dirección en la que giran la luz polarizada. Tienen una relación de imagen especular no superponible. Sin embargo, la nomenclatura de D y L no es común en los aminoácidos, incluida la lisina. Giran la luz polarizada en el plano en la misma magnitud pero en diferentes direcciones. El isómero D y L de la lisina que gira la luz polarizada plana en el sentido de las agujas del reloj se llama dextrorrotatorio o d-lisina y el que gira la luz polarizada plana en el sentido contrario a las agujas del reloj se llama levorrotatorio o L-lisina (Figura 2).
L-Lysine es la forma estable de lisina más disponible. La D-lisina es una forma sintética de lisina y se puede sintetizar a partir de l-lisina mediante racemización. Se utiliza en el procesamiento de poli-d-lisina, que se utiliza como material de recubrimiento para mejorar la unión celular. La L-lisina juega un papel importante en el cuerpo humano, en la absorción de calcio, el desarrollo de proteínas musculares y la síntesis de hormonas, enzimas y anticuerpos. Industrialmente, la L-lisina se produce mediante un proceso de fermentación microbiana utilizando Corynebacterium glutamicum.
¿Cuál es la diferencia entre la lisina y la L-lisina?
La lisina y la L-lisina tienen las mismas propiedades físicas, excepto por la dirección en la que giran la luz polarizada. Como resultado, la L-lisina puede tener efectos biológicos y propiedades funcionales sustancialmente diferentes. Sin embargo, se ha realizado una investigación muy limitada para distinguir estos efectos biológicos y propiedades funcionales. Algunas de estas diferencias pueden incluir, Sabor
L-lisina: las formas L de los aminoácidos tienden a ser insípidas.
D-lisina: las formas D de los aminoácidos tienden a tener un sabor dulce.
Por lo tanto, la l-lisina puede ser menos o no más dulce que la lisina.
Abundancia
L-lisina: Las formas L del aminoácido, incluida la l-lisina, es la forma más abundante en la naturaleza. Como ejemplo, nueve de los diecinueve L-aminoácidos que se encuentran comúnmente en las proteínas son dextrorrotatorios y el resto son levorrotatorios.
D-lisina: Se encontró que las formas D de los aminoácidos que se observaron experimentalmente ocurren muy raramente.
