Diferencia clave: lámina plisada Alpha Helix vs Beta
Las hélices alfa y las láminas plegadas beta son las dos estructuras secundarias que se encuentran con mayor frecuencia en una cadena polipeptídica. Estos dos componentes estructurales son los primeros pasos principales en el proceso de plegamiento de una cadena polipeptídica. La diferencia clave entre Alpha Helix y Beta Pleated Sheet está en su estructura; tienen dos formas diferentes para hacer un trabajo específico.
¿Qué es Alpha Helix?
Una hélice alfa es una espiral hacia la derecha de residuos de aminoácidos en una cadena polipeptídica. El rango de residuos de aminoácidos puede variar de 4 a 40 residuos. Los enlaces de hidrógeno formados entre el oxígeno del grupo C=O en la bobina superior y el hidrógeno del grupo N-H de la bobina inferior ayudan a mantener la bobina unida. Se forma un enlace de hidrógeno por cada cuatro residuos de aminoácidos en la cadena de la manera anterior. Este patrón uniforme le da características definidas como el grosor de la bobina y dicta la longitud de cada vuelta completa a lo largo del eje de la hélice. La estabilidad de la estructura de la hélice alfa depende de varios factores.
Átomos de O en rojo, átomos de N en azul y enlaces de hidrógeno como líneas de puntos verdes
¿Qué es la sábana plisada Beta?
La hoja plisada beta, también conocida como hoja beta, se considera la segunda forma de estructura secundaria en las proteínas. Contiene hebras beta que están conectadas lateralmente por un mínimo de dos o tres enlaces de hidrógeno de la columna vertebral para formar una hoja plegada y retorcida como se muestra en la imagen. Una hebra beta es un tramo de cadena polipeptídica; su longitud es generalmente igual a 3 a 10 aminoácidos, incluida la columna vertebral en una confirmación extendida.
Fragmento de lámina β antiparalela de 4 cadenas de una estructura cristalina de la enzima catalasa.
a) que muestra los enlaces de hidrógeno antiparalelos (punteados) entre los grupos peptídicos NH y CO en hebras adyacentes. Las flechas indican la dirección de la cadena y los contornos de densidad de electrones delinean los átomos que no son H. Los átomos de O son bolas rojas, los átomos de N son azules y los átomos de H se omiten por simplicidad; las cadenas laterales se muestran solo hasta el primer átomo C de la cadena lateral (verde)
b) Vista de canto de las dos hebras β centrales
En las láminas plisadas beta, las cadenas polipeptídicas corren una al lado de la otra. Recibe el nombre de "lámina plisada" debido a la apariencia ondulada de la estructura. Están unidos entre sí por enlaces de hidrógeno. Esta estructura permite formar más enlaces de hidrógeno al estirar la cadena polipeptídica.
¿Cuál es la diferencia entre Alpha Helix y Beta Pleated Sheet?
Estructura de la lámina plisada Alpha Helix y Beta
Hélice alfa:
En esta estructura, el esqueleto del polipéptido está estrechamente unido alrededor de un eje imaginario como una estructura en espiral. También se conoce como disposición helicoidal de la cadena peptídica.
La formación de la estructura de hélice alfa ocurre cuando las cadenas polipeptídicas se tuercen en espiral. Esto permite que todos los aminoácidos de la cadena formen enlaces de hidrógeno (un enlace entre una molécula de oxígeno y una molécula de hidrógeno) entre sí. Los enlaces de hidrógeno permiten que la hélice mantenga la forma de espiral y da una vuelta apretada. Esta forma de espiral hace que la hélice alfa sea muy fuerte.
Los enlaces de hidrógeno se indican con puntos amarillos.
Hoja plisada Beta:
Cuando dos o más fragmentos de cadenas polipeptídicas se superponen entre sí, formando una fila de enlaces de hidrógeno entre sí, se pueden encontrar las siguientes estructuras. Puede ocurrir de dos maneras; disposición paralela y disposición antiparalela.
Ejemplos de la estructura:
Alpha Helix: Las uñas de las manos o de los pies pueden tomarse como un ejemplo de una estructura de alfa hélice.
Sábana Plisada Beta: La estructura de las plumas es similar a la estructura de la lámina plisada beta.
Características de la estructura:
Alpha Helix: En la estructura de la hélice alfa, hay 3,6 aminoácidos por vuelta de la hélice. Todos los enlaces peptídicos son trans y planos, y los grupos N-H en los enlaces peptídicos apuntan en la misma dirección, que es aproximadamente paralela al eje de la hélice. Los grupos C=O de todos los enlaces peptídicos apuntan en dirección opuesta y son paralelos al eje de la hélice. El grupo C=O de cada enlace peptídico está unido al grupo N-H del enlace peptídico formando un enlace de hidrógeno. Todos los grupos R apuntan hacia afuera desde la hélice.
Hoja plisada beta: Cada enlace peptídico en la hoja plisada beta es plano y tiene la conformación trans. Los grupos C=O y N-H de enlaces peptídicos de cadenas adyacentes están en el mismo plano y apuntan entre sí formando enlaces de hidrógeno entre ellos. Todos los grupos R en cualquier cadena pueden ocurrir alternativamente por encima y por debajo del plano de la hoja.
Definiciones:
Estructura secundaria: tiene la forma de una proteína plegable debido a los enlaces de hidrógeno entre los grupos amida y carbonilo de su columna vertebral.
