La diferencia clave entre PARP1 y PARP2 es que PARP1 de plantas y animales llevan motivos de unión al ADN con dedos de Zn, mientras que PARP2 de plantas lleva motivos de unión al ADN de SAP N-terminal.
La poli ADP ribosa polimerasa (PARP) es una familia de proteínas que son enzimas nucleares. Hay 17 tipos diferentes de enzimas PARP en la familia PARP. PARP1 y PARP2 son dos enzimas esenciales para las actividades normales de reparación del ADN.
¿Qué es PARP?
PARP (poli ADP ribosa polimerasa) es una familia de proteínas que sirven en numerosos procesos celulares como la reparación del ADN, la estabilidad genómica y la muerte celular programada. Catalizan un proceso llamado ADP-ribosilación. La ADP-ribosilación se refiere a la adición de unidades de ADP-ribosa del dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD) a los sustratos objetivo para reparar las roturas de la cadena de ADN.
Las enzimas
PARP son proteínas de unión al ADN. Son activados por las muescas presentes en las moléculas de ADN. Una vez que se unen con roturas de ADN, hidrolizan NAD+ en nicotinamida y promueven la polimerización de la ADP-ribosa. Por lo tanto, las enzimas nucleares PARP participan en la reparación del ADN. Además, la poli-ADP-ribosilación funciona como una modificación postraduccional que desempeña un papel clave en la replicación, la regulación transcripcional, el mantenimiento de los telómeros y la degradación de proteínas. Las enzimas PARP también participan en el mantenimiento de la estabilidad del genoma, la regulación de la estructura de la cromatina, la proliferación celular y la apoptosis.
¿Qué es PARP1?
PARP1 es un miembro de la familia de proteínas PARP. Es la primera y mejor caracterizada proteína de esta familia. Actúa como un primer respondedor que detecta daños en el ADN y luego facilita la elección del mecanismo de reparación. Además, PARP1 regula la reparación de daños en el ADN monocatenario.
Figura 01: PARP1
Además de reparar roturas de ADN monocatenario, PARP1 regula la progresión de la horquilla de replicación y el reinicio. Además, promueve la unión de extremos no homólogos alternativos.
¿Qué es PARP2?
PARP2 es otra proteína miembro de la familia de proteínas PARP. Está estrechamente relacionado con la enzima PARP1. El gen PARP2 codifica la proteína PARP2 en humanos. PARP2 tiene un dominio catalítico pero carece de un dominio de unión al ADN N terminal. Los fármacos anticancerígenos inhibidores de PARP pueden inhibir PARP2, de forma similar a PARP1.
Figura 02: PARP2
En las plantas, especialmente en Arabidopsis thaliana, PARP2 juega un papel importante en las respuestas protectoras al daño del ADN y la patogénesis bacteriana que PARP1.
¿Cuáles son las similitudes entre PARP1 y PARP2?
- PARP1 y PARP2 son dos tipos de enzimas nucleares.
- Utilizan NAD+ como sustrato para catalizar la ribosilación de poliADP.
- Ambos se activan por roturas de una sola cadena de ADN.
- Los mamíferos PARP1 y PARP2 se encuentran en el núcleo.
- Tanto PARP1 como PARP2 interactúan con la cromatina.
- Reparan daños en el ADN.
- Algunos fármacos anticancerígenos inhibidores de PARP dirigidos a PARP1 también inhiben PARP2.
¿Cuál es la diferencia entre PARP1 y PARP2?
PARP1 es un miembro de la familia de proteínas PARP que tiene un dominio catalítico y un dominio de unión al ADN N-terminal, mientras que PARP2 es un miembro de la familia PARP que carece de un dominio de unión al ADN N-terminal. La diferencia clave entre PARP1 y PARP2 es que PARP1 de plantas y animales lleva motivos de unión a ADN con dedos de Zn, mientras que PARP2 de plantas lleva motivos de unión a ADN de SAP N-terminal.
La siguiente infografía resume la diferencia entre PARP1 y PARP2.
Resumen: PARP1 frente a PARP2
PARPs son enzimas nucleares que detectan daños en el ADN y los reparan. PARP1 y PARP2 son dos de ellos que están estrechamente relacionados. Ambas enzimas tienen un dominio catalítico. Pero PARP2 carece del dominio de unión al ADN N-terminal que está presente en PARP1. Por lo tanto, esta es la diferencia clave entre PARP1 y PARP2. Ambos tipos de enzimas utilizan NAD+ como sustrato.
