La diferencia clave entre las metaloenzimas y las enzimas activadas por metales es que las metaloenzimas tienen un ión metálico unido firmemente como cofactor, mientras que los iones metálicos en las enzimas activadas por metales no están unidos firmemente.
La actividad de algunas enzimas depende de los iones metálicos porque estos iones metálicos actúan como cofactores. Estas enzimas se encuentran en dos categorías principales como metaloenzimas y enzimas activadas por metales. Por lo tanto, estas enzimas son diferentes entre sí según la presencia o ausencia de iones metálicos estrechamente unidos. Analicemos más detalles sobre estas enzimas.
¿Qué son las metaloenzimas?
Las metaloenzimas son enzimas que contienen un ion metálico estrechamente unido. Este ion metálico forma enlaces covalentes coordinados con los aminoácidos de la enzima o con un grupo prostético. Además, actúa como coenzima e imparte la actividad de la enzima. Cuando se considera la ubicación del ion metálico en la enzima, generalmente ocurre en una región específica en la superficie de la enzima. Por lo tanto, el ion no perturba la unión del sustrato con el sitio activo. A veces, las enzimas requieren más de un ion metálico para su actividad. En raras ocasiones, también requieren dos iones metálicos diferentes. Los metales más comunes que intervienen en esto son Fe, Zn, Cu y Mn. Las metaloenzimas que contienen centros metálicos distintos al hierro (centros no hemo) están muy extendidas en la naturaleza.
Figura 01: Acción enzimática
Ejemplos de metaloenzimas:
- Amilasa, termolisina se unen con iones Ca2+
- Dioldehidrasa, glicerol deshidratasa se unen con Co2+
- Citocromo c oxidasa, dopamina-b-hidroxilasa contiene Cu2+
- Catalasa, nitrogenasa, peroxidasa, succinato deshidrogenasa contiene Fe2+
- Arginasa, histidina-amoniaco liasa, piruvato carboxilasa contiene Mn2+
¿Qué son las enzimas activadas por metales?
Las enzimas activadas por metales son enzimas que tienen una mayor actividad debido a la presencia de iones metálicos. La mayoría de las veces, estos iones metálicos son monovalentes o divalentes. Sin embargo, estos iones no están fuertemente unidos a la enzima como en las metaloenzimas. El metal puede activar el sustrato, por lo que se involucra directamente con la actividad de la enzima. Estas enzimas requieren iones metálicos en exceso. Ej: alrededor de 2-10 veces mayor que la concentración de la enzima. Es porque no pueden unirse con el ion metálico de forma permanente. Sin embargo, estas enzimas pierden su actividad durante su purificación.
Ejemplos de enzimas metaactivadas:
- La piruvato quinasa requiere K+
- Fosfotransferasas requiere Mg2+ o Mn2+
¿Cuál es la diferencia entre las metaloenzimas y las enzimas activadas por metales?
Las metaloenzimas son enzimas que contienen un ion metálico estrechamente unido. Como característica única, tienen un ión metálico firmemente unido como cofactor. Además, estas enzimas requieren uno o dos iones metálicos unidos a una región específica de la superficie de la enzima para su actividad. Las enzimas activadas por metales son enzimas que tienen una mayor actividad debido a la presencia de iones metálicos que no están firmemente unidos. Es la diferencia clave entre las metaloenzimas y las enzimas activadas por metales. Es decir, a diferencia de las metaloenzimas, las enzimas activadas por metales no tienen un ion metálico firmemente unido como cofactor. Además de eso, estas enzimas requieren una alta concentración de iones metálicos a su alrededor.
Resumen: metaloenzimas frente a enzimas activadas por metales
La enzima, cuya actividad depende de la presencia de iones metálicos, es de dos tipos; son, metaloenzimas y enzimas activadas por metales. La diferencia entre las metaloenzimas y las enzimas activadas por metales es que las metaloenzimas tienen un ión metálico unido firmemente como cofactor, mientras que los iones metálicos en las enzimas activadas por metales no están unidos firmemente.
