Diferencia clave: inhibición competitiva frente a no competitiva
La acción de los inhibidores se puede encontrar en dos tipos: inhibidores competitivos e inhibidores no competitivos según el lugar de la enzima donde se une el inhibidor. La diferencia clave entre la inhibición competitiva y la inhibición no competitiva es que, en la inhibición competitiva, la unión de un inhibidor impide la unión de la molécula objetivo con el sitio activo de la enzima, mientras que en la inhibición no competitiva, un inhibidor reduce la actividad de una enzima.
Una enzima es una macromolécula que puede actuar como un catalizador biológico. Las enzimas tienen regiones conocidas como sitios activos. El sitio activo de una enzima es el lugar donde se une una molécula diana. Esta molécula se conoce como sustrato. El sustrato se une al sitio activo y sufre reacciones químicas. Esto da un rendimiento máximo en un corto período de tiempo. La enzima también se puede reciclar y reutilizar. Los inhibidores son compuestos que pueden evitar que los sustratos experimenten una determinada reacción química.
¿Qué es la inhibición competitiva?
La inhibición competitiva es un tipo de inhibición enzimática en la que un inhibidor se une a los sitios activos de una enzima, evitando que el sustrato se una a la enzima. El inhibidor bloquea el sitio activo, por lo que no hay espacio para que el sustrato se una a la enzima.
En este tipo de inhibición, los inhibidores que se unen a los sitios activos son similares a la forma de las moléculas del sustrato (si no, los inhibidores no pueden unirse al sitio activo porque la forma del sitio activo no encaja la forma del sustrato). Por lo tanto, el sitio activo de la enzima no puede unirse al inhibidor y al sustrato al mismo tiempo. Esto hace que el inhibidor compita con el sustrato para unirse al sitio activo, lo que le da el nombre de inhibición competitiva.
Figura 01: Inhibición competitiva en un diagrama
La inhibición competitiva se puede prevenir agregando muchas moléculas de sustrato. Esto aumenta la probabilidad de que los sitios activos se encuentren con sustratos en lugar de moléculas inhibidoras. La mayoría de los inhibidores competitivos se unen al sitio activo de forma reversible. Esto se debe a que el inhibidor no cambia la forma del sitio activo.
¿Qué es la inhibición no competitiva?
La inhibición no competitiva es un tipo de inhibición enzimática en la que un inhibidor reduce la actividad de una enzima. Aquí, el inhibidor puede unirse a la enzima incluso si el sustrato ya está unido al sitio activo de esa enzima. Por lo tanto, el inhibidor no se une al sitio activo. Por tanto, no hay competencia entre el sustrato y el inhibidor; esta inhibición se conoce como inhibición no competitiva. Entonces, el sustrato y el inhibidor se pueden encontrar en una enzima al mismo tiempo.
Figura 2: Inhibición no competitiva en un diagrama
Cuando el inhibidor se une a la enzima junto con el sustrato, el sustrato no puede experimentar la reacción química deseada para dar los productos objetivo. Los inhibidores no competitivos a menudo se unen a la enzima de forma irreversible. Esto se debe a que la unión del inhibidor cambia la forma del sitio activo y el sitio activo se desactiva.
La forma del inhibidor es completamente diferente a la del sustrato porque el inhibidor no compite por los sitios activos de la enzima. Los inhibidores no competitivos se unen a sitios que están cerca de un sitio activo. Esta unión provoca la alteración de la forma del sitio activo.
¿Cuál es la diferencia entre inhibición competitiva y no competitiva?
Inhibición competitiva frente a inhibición no competitiva |
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| La inhibición competitiva es un tipo de inhibición enzimática en la que un inhibidor se une a los sitios activos de una enzima, evitando que el sustrato se una a la enzima. | La inhibición no competitiva es un tipo de inhibición enzimática en la que un inhibidor reduce la actividad de una enzima. |
| Competencia con sustrato | |
| Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato por los sitios activos. | Los inhibidores no competitivos no compiten con el sustrato por los sitios activos. |
| Forma del inhibidor | |
| Los inhibidores competitivos tienen una forma similar a la del sustrato | Los inhibidores no competitivos tienen una forma diferente a la forma del sustrato. |
| Ocurrencia en la enzima | |
| El sustrato y el inhibidor competitivo no se pueden encontrar en una enzima al mismo tiempo. | El sustrato y el inhibidor no competitivo se pueden encontrar en una enzima al mismo tiempo. |
| Método de vinculación | |
| La unión de los inhibidores competitivos con el sitio activo es reversible. | La unión de los inhibidores no competitivos con el sitio activo es irreversible. |
| Efecto en la forma del sitio activo | |
| La forma del sitio activo no cambia cuando un inhibidor competitivo se une al sitio activo. | La forma del sitio activo cambia cuando un inhibidor se une a la enzima. |
Resumen: inhibición competitiva frente a no competitiva
La diferencia clave entre la inhibición competitiva y la inhibición no competitiva es que, en la inhibición competitiva, la unión de un inhibidor impide la unión de la molécula diana con el sitio activo de la enzima, mientras que en la inhibición no competitiva, un inhibidor reduce la actividad de una enzima.
