La diferencia clave entre el sitio alostérico y el sitio activo es que un sitio alostérico es una región de una enzima que permite que las moléculas activadoras o inhibidoras se unan a la enzima y activen o inhiban la actividad enzimática, mientras que un sitio activo es un región de una enzima donde las moléculas de sustrato se unen y catalizan la reacción que resulta en la producción de productos particulares.
Las enzimas son proteínas que ayudan a las reacciones bioquímicas en el cuerpo humano. Una de las funciones más importantes de las enzimas es la digestión. Las enzimas también ayudan con la respiración, la construcción de músculos, la función nerviosa y la eliminación de toxinas en el cuerpo. Las enzimas tienen diferentes áreas en la estructura donde las moléculas pueden unirse y catalizar reacciones. Los sitios alostéricos y los sitios activos son dos áreas diferentes en la estructura de la enzima que facilitan la unión de las moléculas y las reacciones químicas posteriores.
¿Qué es un sitio alostérico?
El sitio alostérico es una región de una enzima que permite que las moléculas activadoras o inhibidoras se unan a la enzima que activa o inhibe la actividad enzimática. Las enzimas funcionan a diferentes temperaturas según el entorno. Varios factores, incluidos el calor, el frío, el pH, la ubicación en el cuerpo y otras sustancias, influyen en la actividad de la enzima además del sustrato principal. Hay algunas sustancias que se unen a la enzima en un sitio diferente al sitio activo normal. Estos sitios que permiten la unión de otras sustancias se conocen como sitios alostéricos. Los sitios alostéricos permiten que otras sustancias activen, inhiban o apaguen la actividad enzimática. Esto sucede cuando otras sustancias se unen al sitio alostérico y cambian la confirmación o la forma de la enzima.
Figura 01: Sitio alostérico
Un ejemplo de activador alostérico es la unión del oxígeno a la hemoglobina. La unión alostérica de oxígeno a la hemoglobina cambia la confirmación de la hemoglobina y aumenta su afinidad por más oxígeno. Este proceso asegura que la hemoglobina transportará la máxima cantidad de oxígeno desde áreas ricas en oxígeno como los pulmones. Otro ejemplo de inhibidor alostérico es un ATP en la respiración celular. Una enzima importante involucrada en la glucólisis es la fosfofructoquinasa. Esta enzima convierte ADP en ATP. Cuando hay demasiado ATP en la célula, el ATP actúa como un inhibidor alostérico que se une al sitio alostérico de la fosfofructocinasa para ralentizar la conversión de ADP en ATP.
¿Qué es un sitio activo?
El sitio activo es la región de una enzima donde las moléculas de sustrato se unen y reaccionan para formar productos. El sitio activo se divide además en dos sitios distintos: sitio de unión y sitio catalítico. En el sitio de unión, los residuos de aminoácidos del sitio activo forman enlaces temporales con el sustrato. Por otro lado, en el sitio catalítico, los residuos de aminoácidos del sitio activo catalizan una reacción de ese sustrato.
Figura 02: Sitio activo
El sitio activo de una enzima generalmente tiene de tres a cuatro aminoácidos, mientras que se requieren otros aminoácidos en la enzima para mantener la estructura terciaria de la enzima. Un sitio activo de una enzima puede catalizar una reacción repetidamente ya que los residuos no cambian al final de la reacción. Este proceso se logra normalmente al disminuir la energía de activación de la reacción. Por lo tanto, más sustratos tienen suficiente energía para sufrir una reacción química.
¿Cuáles son las similitudes entre el sitio alostérico y el sitio activo?
- El sitio alostérico y el sitio activo son dos áreas diferentes en la estructura de la enzima que facilitan la unión de las moléculas y las reacciones químicas posteriores.
- Ambos sitios están formados por aminoácidos.
- Estos sitios tienen una forma única.
- Ambos sitios son muy importantes para la actividad enzimática y la reacción catalizada por enzimas.
¿Cuál es la diferencia entre el sitio alostérico y el sitio activo?
El sitio alostérico es una región de una enzima que permite que las moléculas activadoras o inhibidoras se unan a la enzima para activar o inhibir la actividad enzimática, mientras que el sitio activo es una región de una enzima donde las moléculas de sustrato se unen y catalizan la reacción resultando en la producción de productos particulares. Por lo tanto, esta es la diferencia clave entre el sitio alostérico y el sitio activo. Además, los sitios alostéricos solo están presentes en las enzimas alostéricas, mientras que los sitios activos están presentes en todas las enzimas.
La siguiente infografía presenta las diferencias entre el sitio alostérico y el sitio activo en forma tabular para una comparación lado a lado.
Resumen: sitio alostérico frente a sitio activo
El sitio alostérico y el sitio activo son dos regiones diferentes en la estructura de la enzima. El sitio alostérico es una región de una enzima que permite que las moléculas activadoras o inhibidoras se unan a la enzima que activa o inhibe la actividad enzimática, mientras que el sitio activo es una región de una enzima donde las moléculas de sustrato se unen y catalizan la reacción que da como resultado la producción de una determinada productos Entonces, esta es la diferencia clave entre el sitio alostérico y el sitio activo.
