La diferencia clave entre PFK-1 y PFK-2 es que PFK-1 cataliza la conversión de fructosa 6-fosfato y ATP en fructosa 1, 6-bisfosfato y ADP, mientras que PFK-2 cataliza la síntesis de fructosa 2, 6-bifosfato de fructosa 6-fosfato.
La fosfofructoquinasa-1 (PFK-1) y la fosfofructoquinasa-2 (PFK-2) son dos enzimas. PFK-1 es una enzima glicolítica que cataliza la reacción de la fructosa 6-fosfato, convirtiéndola en fructosa 1,6-bifosfato. Es el paso limitante de la velocidad de la glucólisis. Cuando el nivel de glucosa es alto y es necesario regular la glucólisis, la PFK-2 cataliza la síntesis de fructosa 2,6-bifosfato a partir de fructosa 6-fosfato. La fructosa 2, 6-bisfosfato es un potente activador alostérico de PFK-1 para mejorar la descomposición de la glucosa. PFK-2 no es una enzima glicolítica. Pero tanto PFK-1 como PFK-2 actúan sobre el mismo sustrato.
¿Qué es PFK-1?
PFK-1 es la primera enzima comprometida en la glucólisis. De hecho, es la enzima limitante de la velocidad de la glucólisis. Cataliza la conversión de fructosa 6-fosfato en fructosa 1, 6-bisfosfato. PFK-1 utiliza ATP para esta reacción. Por lo tanto, PFK-1 se ve afectado por la concentración de ATP. La inhibición de PFK-1 por parte del ATP forma parte del ciclo de retroalimentación negativa que regula el flujo de la glucólisis en un estado aeróbico. Además del ATP, la actividad de la PFK-1 está regulada por otras moléculas, como la fructosa 2, el 6-bisfosfato, el AMP y el citrato.
Figura 01: PFK-1
La fructosa 2, 6-bisfosfato es un potente activador alostérico de la PFK-1. En condiciones fisiológicas, la PFK-1 permanece inactiva. Cuando interactúa con la fructosa 2, 6-bisfosfato, se activa y estimula la vía glucolítica para aumentar la descomposición de la glucosa. El flujo en la dirección de la glucólisis aumenta en gran medida por la fructosa 2, 6-bisfosfato debido a su capacidad de activación alostérica de PFK-1. De manera similar, AMP también actúa como efector alostérico para activar PFK-1. Por el contrario, el citrato actúa como un inhibidor alostérico de PFK1. El magnesio actúa como cofactor de PFK-1.
¿Qué es PFK-2?
La fructosa 2, 6-bifosfato es un metabolito que regula la glucólisis y la gluconeogénesis. PFK-2 o fosfofructoquinasa-2 es la enzima que cataliza la síntesis de fructosa 2, 6-bifosfato a partir de fructosa 6-fosfato. Similar a PFK-1, PFK-2 actúa sobre el mismo sustrato. Sin embargo, a diferencia de PFK-1, la actividad de PFK-2 no se ve afectada por la concentración de ATP. El fosfoenolpiruvato y el citrato pueden inhibir esta enzima, mientras que el ortofosfato inorgánico puede estimular la acción de la PFK-2.
Figura 02: PFK-2
Estructuralmente, PFK-2 existe con fructosa-2, 6-bisfosfatasa como una enzima bifuncional abreviada como PFK-2/FBPase-2. PFK-2 fosforila la fructosa 6-fosfato usando ATP. Por otro lado, FBPase-2 desfosforila la fructosa 2, 6-bifosfato para producir fructosa 6-fosfato y Pi. Por lo tanto, PFK-2 tiene actividades tanto de quinasa como de fosfatasa. Cuando el nivel de glucosa es alto, la insulina aumenta la actividad quinasa de la enzima PFK-2 para impulsar el aumento de la síntesis de fructosa 2, 6-bifosfato. Estimula la glucólisis debido a la activación de PFK-1 por la fructosa 2, 6-bisfosfato. Por el contrario, cuando se expresa la actividad de fosfatasa de PFK-2, descompone la fructosa 2, 6-bifosfato en fructosa 6-fosfato, lo que estimula la gluconeogénesis e inhibe la glucólisis.
¿Cuáles son las similitudes entre PFK1 y PFK-2?
- PFK-1 y PFK-2 son dos enzimas.
- El sustrato de las enzimas PFK-1 y PFK-2 es el mismo: fructosa 6-fosfato.
- Ambas enzimas son importantes en la regulación de la glucólisis.
- Las reacciones catalizadas por ambas enzimas producen ADP a partir de ATP.
- El citrato puede inhibir ambas enzimas.
¿Cuál es la diferencia entre PFK-1 y PFK-2?
PFK-1 cataliza la conversión de fructosa 6-fosfato en fructosa 1, 6-bisfosfato. Por el contrario, PFK-2 cataliza la conversión de fructosa 6-fosfato en fructosa 2, 6-bisfosfato. Entonces, esta es la diferencia clave entre PFK1 y PFK-2. A diferencia de PFK-1, PFK-2 tiene actividad quinasa y fosfatasa; por lo tanto, es una enzima bifuncional. Además, la fructosa 2,6-bisfosfato es un potente activador alostérico de PFK-1, mientras que la PFK-2 cataliza la síntesis de fructosa 2,6-bisfosfato. Por lo tanto, esta es otra diferencia entre PFK-1 y PFK-2. Lo que es más importante, la actividad de PFK-1 se ve afectada por ATP, mientras que la actividad de PFK-2 no se ve afectada por la concentración de ATP.
La siguiente infografía enumera las diferencias entre PFK-1 y PFK-2 en forma tabular para una comparación lado a lado.
Resumen: PFK-1 frente a PFK-2
PFK-1 cataliza la conversión de fructosa 6-fosfato y ATP a fructosa 1, 6-bisfosfato y ADP. PFK-2 cataliza la síntesis de fructosa 2, 6-fosfato a partir de fructosa 6-fosfato. La actividad de PFK-1 se ve afectada por la concentración de ATP. Por el contrario, PFK-2 no se ve afectado por la concentración de ATP. Lo que es más importante, PFK-2 tiene actividades tanto de quinasa como de fosfatasa; por lo tanto, es una enzima bifuncional. PFK-1 no es una enzima bifuncional. Además, la PFK-1 es una enzima limitante de la velocidad de la glucólisis, mientras que la PFK-2 no se considera una enzima glucolítica. Por lo tanto, este es el resumen de la diferencia entre PFK-1 y PFK-2.
