La diferencia clave entre Km y Vmax es que Km mide la facilidad con la que el sustrato puede saturar una enzima, mientras que Vmax es la velocidad máxima a la que se cataliza una enzima cuando está saturada por el sustrato.
Km se puede describir como la concertación del sustrato en el que se alcanza la mitad de la velocidad máxima. Vmax, por otro lado, se puede describir como la velocidad de reacción en el estado en el que la enzima está completamente saturada por el sustrato.
¿Qué es Km?
Km se puede describir como la concertación de un sustrato en el que se alcanza la mitad de la velocidad máxima. En otras palabras, es la concentración de sustrato lo que permite que la enzima alcance la mitad de la Vmax. Por lo tanto, una enzima que tiene una Km alta muestra una baja afinidad por su sustrato. También requiere una mayor concentración del sustrato para lograr Vmax.
El término Km en la actividad enzimática se analiza en la cinética de Michaelis-Menten. Es un modelo común de cinética enzimática. Este modelo lleva el nombre de la bioquímica alemana Leonor Michaelis y la médica canadiense Maud Menten. Este modelo se expresa como una ecuación.
v=d[P]/dt=Vmáx([S]/Km+[S])
En la ecuación anterior, Vmax es la tasa máxima alcanzada por el sistema que ocurre en la concentración de sustrato saturado para una concentración de enzima determinada. Km es la constante de Michaelis. Si es numéricamente igual a la concentración de sustrato, entonces la velocidad de reacción es la mitad del valor de Vmax.
Además, a menudo se asume que las reacciones bioquímicas con un solo sustrato muestran la cinética de Michaelis-Menten sin preocuparse por las suposiciones subyacentes de este modelo.
¿Qué es la Vmáx?
Vmax se puede describir como la velocidad de reacción en el estado en el que la enzima está completamente saturada por el sustrato. Este estado indica que todos los sitios de unión se vuelven a ocupar constantemente. En otras palabras, Vmax es la tasa o velocidad de reacción máxima de una reacción catalizada enzimáticamente por la saturación de la enzima con su sustrato.
Es importante determinar la Km y la Vmax para una determinada actividad enzimática porque conocer estos valores nos permite predecir el destino metabólico del sustrato y la cantidad relativa de sustrato que pasará por cada vía en diferentes condiciones. Un valor más bajo de Vmax indica que la enzima está funcionando en condiciones subóptimas.
¿Cuál es la diferencia entre Km y Vmax?
Los términos Km y Vmax son importantes en la cinética enzimática. La diferencia clave entre Km y Vmax es que Km mide la facilidad con la que el sustrato puede saturar la enzima, mientras que Vmax es la velocidad máxima a la que se cataliza una enzima cuando el sustrato la satura.
La siguiente tabla resume la diferencia entre Km y Vmax.
Resumen – Km vs Vmax
Km es la concertación del sustrato a la que se alcanza la mitad de la velocidad máxima. Vmax es la velocidad de reacción en el estado en el que la enzima está totalmente saturada por el sustrato. La diferencia clave entre Km y Vmax es que Km mide la facilidad con la que el sustrato puede saturar la enzima, mientras que Vmax es la velocidad máxima a la que se cataliza una enzima cuando el sustrato la satura.
