La diferencia clave entre la avidina y la estreptavidina es que la avidina tiene una alta afinidad y especificidad por la biotina, pero una afinidad comparativamente menor que la estreptavidina porque la estreptavidina-biotina es uno de los complejos más fuertes que tienen un enlace no covalente.
La avidina es un tipo de proteína que se forma en los oviductos de aves, reptiles y anfibios. La estreptavidina es un tipo de proteína que se prepara a partir de la purificación de la bacteria Streptomyces avidinii.
¿Qué es la avidina?
La avidina es un tipo de proteína que se forma en los oviductos de aves, reptiles y anfibios. Esta proteína es una proteína de unión a biotina tetramérica que se deposita en la clara de los huevos. Hay miembros diméricos de avidina además de formas tetraméricas. Podemos encontrar estas formas diméricas en algunas bacterias. Al considerar la clara de huevo de gallina, tiene alrededor de 0,05% de avidina en relación con el contenido total de proteína.
Figura 01: Estructura química y apariencia de la molécula de avidina
Hay cuatro subunidades idénticas en la proteína tetramérica. Por lo tanto, podemos llamarlo homotetrámero. Cada tetrámero puede unirse a la biotina (también llamada vitamina B7). La afinidad y especificidad de esta unión son muy altas. El complejo avidina-biotina es uno de los enlaces no covalentes conocidos más fuertes.
Podemos encontrar avidina funcional en huevos crudos. Cuando se cocina, la afinidad de la biotina por la avidina se destruye. Sin embargo, la función natural del huevo de avidina aún no se conoce con exactitud. Los científicos han postulado que esta proteína se forma en el oviducto del huevo como inhibidor del crecimiento bacteriano. Puede unirse a la biotina (la biotina es útil para el crecimiento bacteriano).
Además, existe una forma de avidina no glicosilada disponible como producto comercial. Todavía se desconoce si esta forma no glicosilada se produce de forma natural o no. Hay algunas aplicaciones importantes de esta proteína, incluidas aplicaciones de investigación, ensayos bioquímicos, medios de purificación, etc.
¿Qué es la estreptavidina?
La estreptavidina es un tipo de proteína que se prepara a partir de la purificación de la bacteria Streptomyces avidinii. Es un tetrámero. Hay homotetrámeros de estreptavidina que tienen una afinidad extraordinariamente alta por la biotina. Se sabe que la unión de la biotina a la estreptavidina es una de las interacciones no covalentes más fuertes de la naturaleza. Esta proteína es útil en biología molecular y bionanotecnología debido a la resistencia del complejo estreptavidina-biotina frente a disolventes orgánicos, desnaturalizantes, enzimas proteolíticas, temperaturas extremas, valores de pH y detergentes.
Figura 02: Estructura y apariencia de la molécula de estreptavidina
Existen aplicaciones importantes de la estreptavidina, como la purificación o detección de diversas biomoléculas, purificación y detección de péptidos genéticamente modificados, en transferencia Western, desarrollo de nanobiotecnología, etc.
¿Cuál es la diferencia entre avidina y estreptavidina?
La avidina es un tipo de proteína que se forma en los oviductos de aves, reptiles y anfibios. La estreptavidina es un tipo de proteína que se prepara a partir de la purificación de la bacteria Streptomyces avidinii. La diferencia clave entre la avidina y la estreptavidina es que la avidina tiene una alta afinidad y especificidad por la biotina, pero una afinidad comparativamente menor que la estreptavidina porque la estreptavidina-biotina es uno de los complejos más fuertes que tienen un enlace no covalente.
La siguiente infografía presenta las diferencias entre la avidina y la estreptavidina en forma tabular para compararlas lado a lado.
Resumen: avidina frente a estreptavidina
La avidina y la estreptavidina son proteínas importantes. La diferencia clave entre la avidina y la estreptavidina es que la avidina tiene una alta afinidad y especificidad por la biotina, pero una afinidad comparativamente menor que la estreptavidina porque la estreptavidina-biotina es uno de los complejos más fuertes que tienen un enlace no covalente.
