Diferencia clave: tripsina frente a quimotripsina
La digestión de proteínas es un proceso muy importante en el procedimiento general de digestión en los organismos vivos. Las proteínas complejas se digieren en sus monómeros de aminoácidos y se absorben a través del intestino delgado. Las proteínas son esenciales ya que desempeñan un papel funcional y estructural importante en un organismo. La digestión de proteínas se lleva a cabo a través de enzimas digestivas de proteínas que incluyen tripsina, quimotripsina, peptidasas y proteasas. La tripsina es una enzima digestiva de proteínas que rompe el enlace peptídico en los aminoácidos básicos que incluyen lisina y arginina. La quimotripsina también es una enzima digestiva de proteínas que escinde el enlace peptídico en aminoácidos aromáticos como la fenilalanina, el triptófano y la tirosina. La diferencia clave entre la tripsina y la quimotripsina es la posición del aminoácido en el que se escinde en la proteína. La tripsina se escinde en las posiciones de los aminoácidos básicos, mientras que la quimotripsina se escinde en las posiciones de los aminoácidos aromáticos.
¿Qué es la tripsina?
La tripsina es una proteína de 23,3 kDa que pertenece a la familia de las serina proteasas y sus principales sustratos son los aminoácidos básicos. Estos aminoácidos básicos incluyen arginina y lisina. La tripsina fue descubierta en 1876 por Kuhne. La tripsina es una proteína globular y existe en su forma inactiva, que es tripsinógeno - zimógeno. El mecanismo de acción de la tripsina se basa en la actividad de la serina proteasa.
La tripsina se escinde en el extremo C terminal de los aminoácidos básicos. Esta es una reacción de hidrólisis y tiene lugar a un pH – 8,0 en el intestino delgado. La activación del tripsinógeno tiene lugar mediante la eliminación del hexapéptido terminal y produce la forma activa; tripsina La tripsina activa es de dos tipos principales; α – tripsina y β-tripsina. Se diferencian en su estabilidad térmica y su estructura. El sitio activo de la tripsina contiene histidina (H63), ácido aspártico (D107) y serina (S200).
Figura 01: Tripsina
La acción enzimática de la tripsina es inhibida por DFP, aprotinina, Ag+, Benzamidina y EDTA. Las aplicaciones de la tripsina incluyen la disociación de tejidos, la tripsinización en cultivos de células animales, el mapeo tríptico, los estudios de proteínas in vitro, la toma de huellas dactilares y las aplicaciones en cultivos de tejidos.
¿Qué es la quimotripsina?
La quimotripsina tiene un peso molecular de 25,6 kDa y pertenece a la familia de las serina proteasas, y es una endopeptidasa. La quimotripsina existe en su forma inactiva, que es el quimotripsinógeno. La quimotripsina fue descubierta en el año 1900. La quimotripsina hidroliza los enlaces peptídicos en los aminoácidos aromáticos. Estos sustratos aromáticos incluyen tirosina, fenilalanina y triptófano. Los sustratos de esta enzima se encuentran principalmente en los isómeros L y actúan fácilmente sobre las amidas y ésteres de aminoácidos. El pH óptimo en el que actúa la quimotripsina es de 7,8 a 8,0. Hay dos formas principales de quimotripsina, como la quimotripsina A y la quimotripsina B, y difieren ligeramente en sus características estructurales y proteolíticas. El sitio activo de la quimotripsina contiene una tríada catalítica y está compuesto por histidina (H57), ácido aspártico (D102) y serina (S195).
Figura 02: Quimotripsina
Los activadores de la quimotripsina son el bromuro de cetiltrimetilamonio, el bromuro de dodeciltrimetilamonio, el bromuro de hexadeciltrimetilamonio y el bromuro de tetrabutilamonio. Los inhibidores de la quimotripsina son los peptidil aldehídos, los ácidos borónicos y los derivados de la cumarina. La quimotripsina se utiliza comercialmente en la síntesis de péptidos, el mapeo de péptidos y la toma de huellas dactilares de péptidos.
¿Cuáles son las similitudes entre la tripsina y la quimotripsina?
- Ambas enzimas son serina proteasas.
- Ambas enzimas rompen los enlaces peptídicos.
- Ambas enzimas actúan en el intestino delgado.
- Ambas enzimas existen en su forma inactiva como zimógenos.
- Ambas enzimas están compuestas por una tríada catalítica que contiene histidina, ácido aspártico y serina en su sitio activo.
- Ambas enzimas se descubrieron inicialmente y se extrajeron del ganado.
- La producción de ambas enzimas se realiza actualmente mediante técnicas de ADN recombinante.
- Ambas enzimas actúan sobre un pH básico óptimo.
- Ambas enzimas se utilizan in vitro en diferentes industrias.
¿Cuál es la diferencia entre la tripsina y la quimotripsina?
tripsina frente a quimotripsina |
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| La tripsina es una enzima que digiere proteínas que romperá el enlace peptídico en los aminoácidos básicos como la lisina y la arginina. | La quimotripsina, que también es una enzima que digiere proteínas, escinde el enlace peptídico en aminoácidos aromáticos como la fenilalanina, el triptófano y la tirosina. |
| Peso molecular | |
| El peso molecular de la tripsina es 23,3 k Da. | El peso molecular de la quimotripsina es de 25,6 k Da. |
| Sustratos | |
| Las proteínas complejas se digieren en sus monómeros de aminoácidos y se absorben a través del intestino delgado. | Los sustratos de aminoácidos aromáticos como la tirosina, el triptófano y la fenilalanina actúan sobre la quimotripsina. |
| Forma zimógena de la enzima | |
| El tripsinógeno es la forma inactiva de la tripsina. | El quimotripsinógeno es la forma inactiva de la quimotripsina. |
| Activadores | |
| Los lantánidos son activadores de la tripsina. | El bromuro de cetiltrimetilamonio, el bromuro de dodeciltrimetilamonio, el bromuro de hexadeciltrimetilamonio y el bromuro de tetrabutilamonio son activadores de la quimotripsina. |
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Inhibidores |
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| DFP, aprotinina, Ag+, Benzamidina y EDTA son inhibidores de la tripsina. | Los peptidil aldehídos, los ácidos borónicos y los derivados de la cumarina son inhibidores de la quimotripsina. |
Resumen: tripsina frente a quimotripsina
Las peptidasas o enzimas proteolíticas escinden las proteínas a través de la hidrólisis del enlace peptídico. La tripsina escinde el enlace peptídico en los aminoácidos básicos, mientras que la quimotripsina escinde el enlace peptídico en los residuos de aminoácidos aromáticos. Ambas enzimas son serina peptidasas y actúan en el intestino delgado en un entorno de pH básico. En la actualidad, hay mucha investigación involucrada en la producción de tripsina y quimotripsina utilizando tecnología de ADN recombinante utilizando diferentes especies bacterianas y fúngicas, ya que estas enzimas poseen un alto valor industrial. Esta es la diferencia entre la tripsina y la quimotripsina.
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