La diferencia clave entre las enzimas alostéricas y no alostéricas es que las enzimas alostéricas tienen sitios alostéricos distintos de sus sitios activos para la unión de moléculas reguladoras, mientras que las enzimas no alostéricas solo tienen un sitio activo para unirse al sustrato.
Hay diferentes formas de regulación enzimática. La regulación alostérica es una de esas formas de regulación enzimática. La regulación alostérica es facilitada por enzimas llamadas enzimas alostéricas. Las moléculas reguladoras se unen a los sitios alostéricos que posee la enzima y regulan la actividad enzimática. Por lo tanto, las enzimas alostéricas también se conocen como enzimas reguladoras. La especialidad de las enzimas alostéricas es que poseen sitios adicionales además del sitio activo principal.
¿Qué son las enzimas alostéricas?
Las enzimas alostéricas son un tipo de enzima que posee sitios alostéricos para la unión de moléculas reguladoras. Estos sitios están ubicados en las diferentes subunidades proteicas de la enzima. Una molécula reguladora puede ser un inhibidor o un activador. Cuando un inhibidor se une a la enzima, la actividad de la enzima disminuye. Cuando un activador se une a la enzima, aumenta la función enzimática. Este tipo de regulación de la actividad enzimática se conoce como regulación alostérica. Una enzima alostérica es específica de su sustrato y de sus moléculas reguladoras (moduladores). La interacción de la molécula reguladora/moduladora con la enzima es reversible y no covalente. Una reacción catalizada por una enzima alostérica muestra una curva sigmoidal.
Figura 01: Inhibición alostérica
La regulación alostérica tiene lugar como un mecanismo de retroalimentación. En la inhibición por retroalimentación negativa, la molécula reguladora es un inhibidor e inhibe la reacción. En un mecanismo de retroalimentación positiva, una molécula efectora o activadora que se une al sitio alostérico aumenta la velocidad de reacción. La unión del modulador alostérico a una enzima alostérica cambia la conformación de la proteína, afectando así su función. La piruvato quinasa, la ribonucleótido reductasa, la aspartato transcarbamoilasa y la ADP-glucosa pirofosforilasa son varios ejemplos de enzimas alostéricas.
¿Qué son las enzimas no alostéricas?
Las enzimas no alostéricas son las enzimas que no procesan sitios alostéricos distintos del sitio activo. Por lo tanto, son enzimas simples que tienen un solo sitio activo enzimático. Estas enzimas son enzimas específicas de sustrato. También son enzimas no reguladoras. Sus reacciones muestran una curva hiperbólica.
Figura 02: Curva hiperbólica mostrada por una enzima no alostérica
Cuando hay un inhibidor competitivo, la velocidad de reacción disminuye. Un inhibidor competitivo es similar al sustrato. Por lo tanto, compite con el sustrato por unirse al sitio activo. Cuando el sustrato no se une al sitio activo, no se puede formar el complejo sustrato-enzima, por lo que la velocidad de reacción disminuye.
¿Cuáles son las similitudes entre las enzimas alostéricas y no alostéricas?
- Las enzimas alostéricas y no alostéricas son dos tipos de enzimas.
- Están formados por proteínas.
- Catalizan reacciones bioquímicas en células vivas.
- Ambos tipos de enzimas permanecen sin cambios al final de la reacción.
- Una pequeña concentración de estas enzimas es suficiente para catalizar una reacción.
- Son sensibles a los cambios de pH y temperatura.
¿Cuál es la diferencia entre las enzimas alostéricas y no alostéricas?
Una enzima alostérica es una enzima que tiene un sitio adicional llamado sitio regulador o sitio alostérico para la unión de una molécula reguladora. Una enzima no alostérica es una enzima simple que tiene solo un sitio activo para la unión de su sustrato. Entonces, esta es la diferencia clave entre las enzimas alostéricas y las no alostéricas.
La siguiente infografía enumera las diferencias entre las enzimas alostéricas y no alostéricas en forma tabular para compararlas lado a lado.
Resumen: enzimas alostéricas y no alostéricas
La enzima alostérica es una enzima reguladora que posee un sitio alostérico distinto del sitio activo. Por lo tanto, una molécula reguladora puede unirse al sitio alostérico y regular la actividad enzimática. Por el contrario, la enzima no alostérica no tiene un sitio alostérico. Sólo tiene un sitio activo. Las enzimas no alostéricas no son enzimas reguladoras. Las enzimas alostéricas son específicas tanto del sustrato como de la molécula reguladora, mientras que las enzimas no alostéricas son específicas del sustrato. Por lo tanto, este es el resumen de la diferencia entre enzimas alostéricas y no alostéricas.
