La diferencia clave entre el activador de enzimas y el inhibidor de enzimas es que el activador de enzimas puede aumentar la actividad de una enzima, mientras que el inhibidor de enzimas puede disminuir la actividad de una enzima.
Las enzimas son proteínas, se componen de aminoácidos y son los catalizadores biológicos. Un catalizador es cualquier compuesto que puede disminuir la velocidad de reacción de una reacción química. Dos tipos de compuestos pueden afectar la actividad de las enzimas; son activadores e inhibidores. Hablemos más detalles sobre estos compuestos.
¿Qué es el activador de enzimas?
Los activadores de enzimas son especies químicas que pueden unirse a una enzima para aumentar su actividad. Por lo tanto, pueden afectar directamente la actividad de una enzima. Actúan de manera opuesta a como actúan los inhibidores enzimáticos. La mayoría de las veces, actúan uniéndose a algunas regiones, distintas de los sitios activos de la enzima. Estos son los que llamamos "sitios alostéricos" de la enzima.
A veces, el sustrato o el propio reactivo actúa como activador cuando este reactivo se une a un sitio activo de la enzima. Por lo tanto, puede aumentar la afinidad de la enzima por los sustratos y también activa otros sitios activos. Algunos ejemplos importantes de estas moléculas incluyen hexoquinasa-I y glucoquinasa.
¿Qué es el inhibidor enzimático?
Los inhibidores de enzimas son especies químicas que pueden unirse a una enzima para disminuir su actividad. Por lo tanto, pueden afectar directamente la actividad de una enzima. Actúan de manera opuesta a como actúan los activadores enzimáticos. De manera similar, la mayoría de los inhibidores bloquean los sitios activos de la enzima. Por lo tanto, pueden disminuir la actividad de la enzima.
Figura 01: Unión de inhibidores y activadores en el sitio alostérico de una enzima
A veces, también se unen a sitios alostéricos. La unión de esta molécula puede ser reversible o irreversible. En la unión reversible, los inhibidores se eliminan de la enzima después de bloquear la unión del sustrato. Por el contrario, en la unión irreversible, los inhibidores pueden alterar la forma del sitio activo de forma irreversible. Por lo tanto, no se unirán más sustratos con el sitio activo de la enzima. Algunos ejemplos típicos incluyen fármacos, inhibidores de la ribonucleasa, etc.
¿Cuál es la diferencia entre el activador de enzimas y el inhibidor de enzimas?
Los activadores de enzimas son especies químicas que pueden unirse a una enzima para aumentar su actividad. Por lo tanto, pueden afectar la actividad de una enzima. Algunos ejemplos comunes de activadores de enzimas incluyen hexoquinasa-I y glucoquinasa. Los inhibidores de enzimas son especies químicas que pueden unirse a una enzima para disminuir su actividad. Por lo tanto, pueden afectar la actividad de una enzima de manera decreciente. Por lo tanto, esta es la diferencia clave entre el activador de enzimas y el inhibidor de enzimas. Algunos ejemplos comunes de inhibidores de enzimas incluyen fármacos, inhibidores de la ribonucleasa, etc.
Resumen: activador de enzimas frente a inhibidor de enzimas
Los activadores e inhibidores son dos moléculas que pueden afectar la actividad de una enzima. La diferencia entre el activador de enzimas y el inhibidor de enzimas es que los activadores de enzimas pueden aumentar la actividad de una enzima, mientras que los inhibidores de enzimas pueden disminuir la actividad de una enzima.
