Diferencia clave: afinidad frente a avidez
La interacción del antígeno del anticuerpo es una interacción crucial en las células para reaccionar contra las infecciones. Los antígenos son las partículas extrañas que ingresan a las células huésped. Se componen principalmente de polisacáridos o glicoproteínas y tienen formas particulares. La interacción entre antígeno y anticuerpo ocurre de acuerdo a la correcta unión de las dos partes por los enlaces no covalentes tales como enlaces de hidrógeno, enlaces de van der Waals, etc. Esta interacción es reversible. La afinidad y la avidez son dos parámetros que miden la fuerza de la interacción antígeno-anticuerpo en inmunología. La diferencia clave entre afinidad y avidez es que la afinidad es la medida de la fuerza de la interacción individual entre un epítopo y un sitio de unión del anticuerpo, mientras que la avidez es la medida de las uniones generales entre los determinantes antigénicos y los sitios de unión del antígeno del anticuerpo multivalente. La afinidad es un factor que influye en la avidez de la interacción antígeno-anticuerpo.
¿Qué es la afinidad?
La afinidad es una medida de la interacción entre un sitio de unión al antígeno del anticuerpo y un epítopo del antígeno. El valor de afinidad refleja el resultado neto de las fuerzas de atracción y repulsión entre el epítopo individual y el sitio de unión individual. El alto valor de afinidad es el resultado de una fuerte interacción con fuerzas más atractivas entre el epítopo y el sitio de unión de Ab. Un valor de afinidad bajo indica el bajo equilibrio entre las fuerzas de atracción y repulsión.
La afinidad de los anticuerpos monoclonales se puede medir fácilmente ya que tienen un solo epítopo y son homogéneos. Los anticuerpos policlonales tienen un valor de afinidad promedio debido a su naturaleza heterogénea y sus diferencias en las afinidades hacia los diferentes epítopos antigénicos.
El ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas (ELISA) es una nueva técnica en farmacología que se utiliza para medir la afinidad de los anticuerpos. Da como resultado datos más precisos, convenientes e informativos para la determinación de la afinidad. Los anticuerpos de alta afinidad se unen al epítopo rápidamente y crean un vínculo fuerte que persiste durante los ensayos inmunológicos, mientras que los anticuerpos de baja afinidad disuelven la interacción y no son detectados por los ensayos.
¿Qué es la avidez?
La avidez de un anticuerpo es una medida de la fuerza general de la unión entre los antígenos y el anticuerpo. Depende de varios factores, como la afinidad del anticuerpo hacia el antígeno, la valencia del antígeno y el anticuerpo y la disposición estructural de la interacción. Si el anticuerpo y el antígeno son multivalentes y tienen una disposición estructural favorable, la interacción sigue siendo muy fuerte debido a la gran avidez. La avidez siempre muestra un valor más alto que la suma de las afinidades individuales.
La mayoría de los antígenos son multiméricos y la mayoría de los anticuerpos son multivalentes. Por lo tanto, la mayoría de las interacciones antígeno-anticuerpo permanecen fuertes y estables debido a la gran avidez del complejo antígeno-anticuerpo.
Figura 01: Afinidad y avidez de un anticuerpo
¿Cuál es la diferencia entre afinidad y avidez?
Afinidad vs Avidez |
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La afinidad se refiere a la fuerza de la interacción entre un epítopo antigénico con un sitio de unión al antígeno del anticuerpo. | La avidez es la medida de la fuerza general de la interacción entre epítopos antigénicos con anticuerpos multivalentes. |
Ocurrencia | |
Esto ocurre entre el epítopo individual y el sitio de unión individual | Esto ocurre entre antígenos multivalentes y anticuerpos. |
Valor | |
La afinidad es el equilibrio de las fuerzas de atracción y repulsión. | La avidez puede considerarse como un valor superior a la suma de las afinidades individuales. |
Resumen: afinidad frente a avidez
La interacción antígeno-anticuerpo es una interacción específica, reversible y no covalente importante en los estudios inmunológicos. Es similar a la interacción enzima sustrato. El antígeno específico se une con un anticuerpo específico. La afinidad y la avidez son dos medidas de esta interacción. La afinidad refleja la fuerza de una interacción entre un epítopo y un sitio de unión al antígeno del anticuerpo. La avidez refleja la fuerza general del complejo antígeno-anticuerpo. Esta es la diferencia entre afinidad y avidez. La avidez es el resultado de múltiples afinidades que ocurren en un complejo antígeno-anticuerpo ya que la mayoría de los antígenos y anticuerpos son multivalentes y mantienen varias interacciones para estabilizar la unión.