La diferencia clave entre aspartil cisteína y serina proteasas son sus grupos funcionales que actúan como residuos catalíticos. El grupo funcional que actúa como residuo catalítico de la aspartil proteasa es un grupo de ácido carboxílico, mientras que en la cisteína proteasa, un grupo tiol o sulfhidrilo actúa como grupo funcional en el residuo catalítico, y en la serina proteasa, actúa un grupo hidroxilo o un alcohol. como grupo funcional en el residuo catalítico.
Las proteasas son enzimas que catalizan la proteólisis, que es la descomposición de las proteínas en polipéptidos o aminoácidos más pequeños. Este proceso tiene lugar mediante la ruptura de enlaces peptídicos dentro de las proteínas mediante un proceso de hidrólisis. Las proteasas participan en muchas funciones biológicas, como la digestión de las proteínas ingeridas, el catabolismo de las proteínas y la señalización celular. Las proteasas están presentes en todas las formas de vida. El aspartil, la cisteína y la serina son tres proteasas importantes que desempeñan un papel clave en los organismos vivos.
¿Qué son las proteasas de aspartil?
Las aspartil proteasas son un tipo de enzimas que rompen las proteínas. Tienen dos aspartatos altamente conservados en el sitio activo y son óptimamente activos a pH ácido. Estas proteasas escinden enlaces dipeptídicos que tienen residuos hidrófobos y un grupo beta-metileno. El mecanismo catalítico de la aspartil proteasa es un mecanismo ácido-base. Esto implica la coordinación de una molécula de agua con dos residuos de aspartato. Un aspartato activa la molécula de agua mediante la eliminación de un protón. Esto permite que el agua realice un ataque nucleófilo sobre el carbono carbonilo del sustrato. Como resultado, genera un intermedio de oxianión tetraédrico que se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno con el segundo residuo de aspartato. El reordenamiento de este intermedio es responsable de la división del péptido en dos productos peptídicos.
Figura 01: aspartil proteasa
Existen cinco superfamilias de proteasas aspárticas: Clan AA, que es una familia, Clan AC, que es una familia de peptidasas señal II, Clan AD, que es una familia de presenilina, Clan AE, que es una familia de endopeptidasas GPR, y Clan AF, que es una familia omptin.
¿Qué son las cisteína proteasas?
Las cisteína proteasas son un grupo de enzimas hidrolasas que degradan las proteínas. Muestran un mecanismo catalítico que involucra un tiol de cisteína nucleofílico en una tríada o díada catalítica. El paso inicial en el mecanismo catalítico de las cisteína proteasas es la desprotonación. El grupo tiol se desprotona dentro del sitio activo de la enzima por un aminoácido adyacente como la histidina, que tiene una cadena lateral básica. El siguiente paso es el ataque nucleofílico del azufre aniónico desprotonado de la cisteína sobre el sustrato. Aquí, el fragmento del sustrato se libera con una amina y el residuo de histidina en la proteasa restaura su forma desprotonada. Esto da como resultado la formación del intermedio tioéster del sustrato, que une el nuevo extremo carboxi al tiol de cisteína. El enlace tioéster se hidroliza para generar un resto de ácido carboxílico en el fragmento de sustrato restante.
Figura 02: Cisteína proteasa
Las cisteína proteasas desempeñan múltiples funciones en la fisiología y el desarrollo. En las plantas, juegan un papel importante en el crecimiento, desarrollo, acumulación y movilización de proteínas de almacenamiento. En los seres humanos, son importantes en la senescencia y la apoptosis, las respuestas inmunitarias, el procesamiento de prohormonas y la remodelación de la matriz extracelular para el desarrollo de conos.
¿Qué son las serina proteasas?
Las serina proteasas también son un grupo de enzimas proteolíticas que escinden los enlaces peptídicos en las proteínas. La serina sirve como aminoácido nucleofílico en el sitio activo de la enzima. Estos están presentes tanto en eucariotas como en procariotas. Las serina proteasas generalmente se dividen en diferentes categorías por una estructura distintiva que consiste en dos dominios de barril beta que convergen en el sitio catalítico activo y también en función de su especificidad de sustrato. Son similares a la tripsina, similares a la quimotripsina, similares a la trombina, similares a la elastasa y similares a la subtilisina.
Figura 03: Serina proteasa
Las proteasas similares a la tripsina rompen los enlaces peptídicos siguiendo un aminoácido con carga positiva, como la lisina o la arginina. Son específicos para residuos cargados negativamente como el ácido aspártico o el ácido glutámico. Las proteasas similares a la quimotripsina son más hidrofóbicas. Su especificidad radica en grandes residuos hidrofóbicos como tirosina, triptófano y fenilalanina. Las proteasas de tipo trombina incluyen trombina, que es un plasminógeno activador de tejidos, y plasmina. Estos ayudan en la coagulación de la sangre y la digestión y también en la fisiopatología en los trastornos neurodegenerativos. Las proteasas tipo elastasa prefieren residuos como alanina, glicina y valina. Las proteasas de tipo subtilisina incluyen serina en procariotas. Comparte un mecanismo catalítico que utiliza una tríada catalítica para crear una serina nucleófila. La regulación de la actividad de la serina proteasa requiere una activación inicial de la proteasa y la secreción de inhibidores.
¿Cuáles son las similitudes entre aspartil cisteína y serina proteasas?
- Las proteasas de aspartil, cisteína y serina catalizan la descomposición de las proteínas mediante la ruptura de los enlaces peptídicos.
- Los mecanismos son similares cuando los residuos del sitio activo atacan los enlaces peptídicos provocando su ruptura.
- Todos contienen nucleófilos.
- Todos son proteínas.
¿Cuál es la diferencia entre aspartil cisteína y serina proteasas?
La diferencia clave entre aspartil cisteína y serina proteasas depende de su grupo funcional, que actúa como residuo catalítico. En la aspartil proteasa, un grupo de ácido carboxílico actúa como grupo funcional, mientras que en la cisteína proteasa, un grupo tiol o sulfhidrilo actúa como grupo funcional, y en la serina proteasa, un grupo hidroxilo o un alcohol actúa como grupo funcional.
Las aspartil proteasas tienen un sitio activo de aspartato, mientras que las cisteína proteasas tienen un sitio activo de cisteína. El resto del sitio activo de la serina proteasa es un grupo hidroxilo. Por lo tanto, esta es también otra diferencia entre la aspartil cisteína y las serina proteasas. A diferencia de las proteasas de serina y cisteína, las proteasas de aspartil no forman un intermedio covalente durante el proceso de escisión. Por lo tanto, la proteólisis se produce en un solo paso para las aspartil proteasas.
La siguiente infografía presenta las diferencias entre aspartil cisteína y serina proteasas en forma tabular para compararlas lado a lado.
Resumen: aspartil cisteína frente a serina proteasas
Las proteasas son enzimas que catalizan la descomposición de las proteínas en polipéptidos o aminoácidos más pequeños. La diferencia clave entre aspartil cisteína y serina proteasas es el grupo funcional que actúa como su residuo catalítico. Un grupo de ácido carboxílico actúa como grupo funcional en la aspartil proteasa, mientras que un grupo tiol o sulfhidrilo actúa como grupo funcional en la cisteína proteasa. Un grupo hidroxilo o un alcohol actúa como grupo funcional en la serina proteasa.
