La diferencia clave entre el alosterismo positivo y negativo es que el alosterismo positivo en las proteínas muestra una alta afinidad por los ligandos, mientras que el alosterismo negativo en las proteínas muestra una baja afinidad por los ligandos.
El alosterismo o comportamiento alostérico es el fenómeno en el que la actividad de una proteína puede verse alterada en función de la unión de unas moléculas en un sitio distinto al sitio activo de la proteína (concretamente en las enzimas). Un alosterismo positivo indica que la unión de una molécula efectora a una enzima hace que la enzima cambie su configuración a una forma activa. Por el contrario, un alosteirsmo negativo indica que la unión de una molécula efectora hace que la enzima cambie su configuración de una forma activa a una forma inactiva.
¿Qué es el alosterismo positivo?
El alosterismo positivo es el cambio en la configuración de una proteína (principalmente una enzima) de una forma inactiva a una forma activa tras la unión de una molécula efectora. La molécula efectora se une a un sitio distinto del sitio activo de la enzima; se llama sitio alostérico. Este proceso también se conoce como activación alostérica.
Un ejemplo común de dicha unión de moléculas efectoras es la unión de la molécula de oxígeno con la molécula de hemoglobina, que activa la molécula de hemoglobina para transportar eficazmente el oxígeno a las células. Allí, la molécula de oxígeno se une con el hierro ferroso de una molécula de hemo en la molécula de hemoglobina. La forma activa se conoce como oxihemoglobina, mientras que la forma inactiva se conoce como desoxihemoglobina.
¿Qué es el alosterismo negativo?
El alosterismo negativo es el cambio en la configuración de una enzima de una forma activa a una forma inactiva tras la unión de una molécula efectora. La molécula efectora se une a un sitio distinto del sitio activo de la enzima; se llama sitio alostérico. Este proceso también se conoce como inhibición alostérica.
Figura 01: Alosterismo positivo y negativo
Durante el alosterismo negativo, la unión de un ligando disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato en los otros sitios activos disponibles para la unión del sustrato. Un ejemplo es la unión de 2,3-BPG a un sitio alostérico de la hemoglobina, lo que provoca una disminución de la afinidad por el oxígeno de todas las subunidades.
¿Cuál es la diferencia entre el alosterismo positivo y negativo?
En un alosterismo positivo, la unión de una molécula efectora a una enzima hace que la enzima cambie su configuración a una forma activa, mientras que en el alosteirsmo negativo, la unión de una molécula efectora hace que la enzima cambie su configuración de forma activa forma a la forma inactiva. La diferencia clave entre el alosterismo positivo y negativo es que el alosterismo positivo en las proteínas muestra una alta afinidad por los ligandos, mientras que el alosterismo negativo en las proteínas muestra una baja afinidad por los ligandos. Además, el alosterismo positivo implica activación, mientras que el alosterismo negativo implica inhibición. La unión del oxígeno con la hemoglobina es un ejemplo de alosterismo positivo, mientras que la unión del 2,3-BPG con la hemoglobina es un ejemplo de alosterismo negativo.
La siguiente infografía presenta la diferencia entre el alosterismo positivo y negativo en forma tabular para una comparación lado a lado.
Resumen: alosterismo positivo frente a negativo
En el alosterismo o comportamiento alostérico, la actividad de una proteína puede verse alterada dependiendo de la unión de algunas moléculas en un sitio diferente al sitio activo de la proteína (específicamente en las enzimas). La diferencia clave entre el alosterismo positivo y negativo es que el alosterismo positivo en las proteínas muestra una alta afinidad por los ligandos, mientras que el alosterismo negativo en las proteínas muestra una baja afinidad por los ligandos.
