La diferencia clave entre las chaperonas y las chaperoninas es que las chaperonas realizan una amplia gama de funciones, incluido el plegamiento y la degradación de la proteína, ayudar en el ensamblaje de la proteína, etc., mientras que la función clave de las chaperoninas es ayudar en el plegamiento de grandes moléculas de proteína.
Los chaperones moleculares o chaperonas son moléculas de proteína que ayudan en el proceso de plegamiento de proteínas en estructuras complejas. Por lo tanto, las chaperoninas son un tipo de chaperona, que incluye proteínas de choque térmico. De todos los tipos de chaperonas, las chaperoninas son las proteínas más estudiadas debido al importante papel que desempeñan durante el correcto plegamiento de proteínas. Por lo tanto, la acción de las chaperonas y chaperoninas evita la agregación irreversible de proteínas y, por lo tanto, permite su funcionalidad. Las chaperonas y las chaperoninas difieren minuciosamente en función de la funcionalidad de las dos moléculas.
¿Qué son los acompañantes?
Las chaperonas son proteínas que ayudan en el ensamblaje de proteínas, el plegamiento de proteínas y el proceso de degradación de las proteínas. Por lo tanto, hay muchas clases de Acompañantes Moleculares. Los chaperones que se unen a las superficies hidrófobas de las proteínas facilitan el plegamiento y evitan la agregación irreversible de proteínas. Además, las chaperonas se pueden clasificar en diferentes clases según el tamaño y el compartimento celular. Las chaperoninas son una de las clases más importantes de chaperonas, que son proteínas de choque térmico.
Figura 01: Acción de acompañante
Además, las chaperonas son necesarias para el proceso de degradación de proteínas. Cuando las proteínas se pliegan incorrectamente, las chaperonas participan en el proceso de ubiquitinación que lleva a la destrucción de la proteína.
¿Qué son las chaperoninas?
La chaperonina es una clase de chaperonas que están involucradas específicamente en el plegamiento de proteínas grandes. Tienen una estructura específica. Las chaperoninas comprendían una estructura de dos anillos que puede ser homodimérica o heterodimérica. Estas dos estructuras anulares forman dos cavidades centrales. Cada subunidad tiene un dominio que puede unirse a la superficie hidrófoba de la proteína. Una vez que se produce la unión, las chaperoninas provocan un cambio conformacional en la proteína. Esto permite el correcto plegamiento de la proteína.
Figura 02: Chaperoninas
Hay dos categorías principales de chaperoninas, a saber, las chaperoninas del grupo I y las chaperoninas del grupo II. Las chaperoninas del grupo I son procariotas e incluyen principalmente proteínas bacterianas de choque térmico como Hsp60 y procariotas GroEL. Las chaperoninas del grupo II incluyen las chaperoninas arcaicas y eucarióticas. Algunas de las chaperoninas del grupo II son el polipéptido relacionado con el complejo T y GroES.
¿Cuáles son las similitudes entre chaperones y chaperoninas?
- Las chaperonas y las chaperoninas son proteínas.
- Participan principalmente en el plegamiento de proteínas.
- Ambos se unen a las regiones hidrofóbicas de la proteína.
- Se pueden sintetizar in vitro y se pueden utilizar en muchas investigaciones relacionadas con el plegamiento incorrecto de proteínas.
¿Cuál es la diferencia entre acompañantes y acompañantes?
Las chaperonas son proteínas que intervienen en el plegamiento, la degradación y el ensamblaje de proteínas. Por tanto, existen varias subclases de chaperonas basadas en el mecanismo de acción. Algunos involucran el plegamiento de proteínas, mientras que otros involucran la solubilización de proteínas agregadas. Por otro lado, las chaperoninas son un tipo de chaperonas, que participan específicamente en el plegamiento de proteínas grandes. Esta es la diferencia clave entre chaperones y chaperoninas. Además, hay dos grupos de chaperoninas; chaperoninas del grupo I y chaperoninas del grupo II.
La siguiente infografía presenta la diferencia entre chaperones y chaperoninas en forma tabular.
Resumen: chaperonas vs chaperoninas
Las chaperonas son una amplia clase de biomoléculas, que son proteínas. Ayudan en el plegamiento de proteínas, la degradación y el ensamblaje de proteínas. Las chaperoninas son una clase de chaperonas que funcionan específicamente en el plegamiento de proteínas grandes. Por lo tanto, la diferencia clave entre las chaperonas y las chaperoninas se basa en la función de las dos proteínas. También difieren en la estructura. Las chaperonas varían en estructura, mientras que las chaperoninas tienen una estructura específica de dos anillos.
