Diferencia clave: proteasoma frente a proteasa
La proteólisis es el proceso de descomposición de las biomoléculas de proteínas en polipéptidos más pequeños o aminoácidos individuales. Las reacciones no catalizadas de hidrólisis de enlaces peptídicos son extremadamente lentas. Y se necesitan cientos de años para completarse por completo. Por lo general, las enzimas involucradas en estas reacciones son de dos tipos; Complejos de proteasoma y proteasas. Además de estas moléculas, el bajo pH, la temperatura y la digestión intramolecular también afectan la proteólisis de las moléculas de proteína. La proteólisis puede servir para diferentes propósitos en los organismos vivos. Por ejemplo, las enzimas digestivas descomponen los alimentos en aminoácidos individuales que los organismos vivos utilizan más tarde como fuentes de energía. Por otro lado, la proteólisis es extremadamente importante para el procesamiento de la cadena polipeptídica ya sintetizada para formar la molécula de proteína activa. También es importante en algunos procesos celulares y fisiológicos, como prevenir la acumulación de algunas proteínas no deseadas en la célula. La diferencia clave entre el proteasoma y la proteasa es que el proteasoma participa en el desarrollo de moléculas de proteínas, mientras que las proteasas descomponen las proteínas en aminoácidos individuales.
¿Qué es el proteosoma?
Los proteasomas son proteínas cilíndricas que contienen cuatro anillos de membrana apilados. Generalmente se encuentran en el citosol. Los dos anillos exteriores se denominan subunidad alfa y se encuentran inactivos. Los dos anillos internos se denominan subunidades beta y son proteolíticamente activos. Los proteasomas se pueden encontrar tanto en bacterias arqueales como en organismos eucariotas. El proteasoma eucariota 26S contiene una partícula central (20S) que se compone de siete subunidades alfa y siete subunidades beta. También contiene una tapa reguladora (19S) que se compone de al menos 17 subunidades. El proteosoma 26S está implicado en el desdoblamiento dirigido por la ubiquitina y la proteolisis en la célula viva eucariota. Para lograr este proceso, una enzima E1 activa primero la molécula de ubiquitina y luego la transfiere a la enzima E2. Y finalmente, esta molécula de ubiquitina se une al residuo de lisina de la molécula de proteína para ser degradada por una enzima ligasa E3. Más tarde, la molécula de ubiquitina se dirige al reconocimiento de la proteína marcada para ser degradada por el proteasoma.
Figura 01: Proteasoma
El proteasoma 26S se compone de dos tapas reguladoras 19S y una partícula central 20S. La tapa 19S reconoce y se une a las proteínas ubiquitinadas, que son impulsadas por las moléculas de ATP. Una vez reconocida, la proteína marcada debe ser ubiquitinada y desplegada para pasar a través de los estrechos canales de 19S y entrar en el núcleo 20S del complejo cilíndrico del proteasoma. En el núcleo 20S del complejo, en realidad corta la molécula de proteína en polipéptidos más pequeños. Este proceso que está ocurriendo en el complejo del proteosoma es una operación de pérdida de energía ya que es catalizada por las moléculas de ATP.
¿Qué son las proteasas?
Las proteasas se denominan peptidasas o proteinasas y participan en el proceso de proteólisis. A diferencia del complejo de proteasoma, las proteasas comparten la molécula de proteína en los aminoácidos individuales, por lo tanto, completan el trabajo en la proteólisis. Las proteasas se encuentran en animales, plantas, arqueas, bacterias y virus.
Figura 02: Proteasa
Las diferentes clases de proteasas pueden realizar la misma función con diferentes mecanismos catalíticos. Las proteasas están involucradas en el procesamiento de proteínas, la digestión, la fotosíntesis, la apoptosis, la patogénesis viral y otras actividades vitales. En el proceso de proteólisis, convierten la proteína que se degradará completamente en los aminoácidos individuales. Además de la digestión, las proteasas también participan en la coagulación de la sangre, la función inmunitaria, la maduración de prohormonas, la formación ósea y el reciclaje de proteínas que la célula viva ya no necesita.
Siete tipos de proteasas
Según el dominio catalítico, las proteasas son siete tipos,
- Proteasas de serina: utiliza el grupo de alcoholes de serina
- Proteasas de cisteína: utiliza el grupo tiol de cicteína
- Treonina proteasas: utiliza alcohol secundario de treonina
- Proteasa aspártica: utiliza el grupo carboxílico del aspartato
- Proteasas glutámicas: utilizan ácido glutamato carboxílico
- Metaloproteasas – Usa metal generalmente “Zn”
- Liasa peptídica de asparagina: utiliza asparaginas
¿Cuáles son las similitudes entre el proteasoma y la proteasa?
- Ambas son biomoléculas proteicas.
- Ambos tienen capacidad catalítica y enzimática.
- Ambos participan en la ruta de degradación de proteólisis de las proteínas.
- Ambos catalizan reacciones energéticas dependientes de ATP.
- Ambos se encuentran en casi todos los organismos (animales, plantas, bacterias, arqueas y virus).
¿Cuál es la diferencia entre proteasoma y proteasa?
Proteasoma frente a proteasa |
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| El proteosoma es un complejo proteico que degrada proteínas innecesarias o dañadas mediante proteólisis. | La proteasa es una enzima que descompone las proteínas y los péptidos. |
| Estructura | |
| El proteasoma es una molécula relativamente más grande con una partícula central y una tapa reguladora. | Las proteasas son relativamente más pequeñas con dominio catalítico. |
| Función | |
| El desdoblamiento de proteínas y la escisión preliminar son funciones de los proteasomas. | La función principal de las proteasas es la división completa de la molécula de proteína en aminoácidos individuales. |
| Dependencia de la ubiquitina | |
| El proteosoma depende de la ubiquitina para su actividad (ubiquitina dirigida). | Las proteasas no dependen de la ubiquitina para su actividad. |
| dependencia del pH | |
| El proteasoma no depende del pH para su actividad. | Las proteasas dependen en gran medida del pH para su actividad. |
| Peso molecular | |
| Los proteasomas son moléculas de alto peso molecular. | Las proteasas tienen moléculas de peso molecular relativamente bajo. |
Resumen: proteasoma frente a proteasa
La proteólisis es el proceso de descomposición de la proteína biomolécula de proteína en polipéptidos más pequeños o aminoácidos individuales. Por lo general, las enzimas involucradas en estas reacciones son de dos tipos, 1. Complejo de proteasoma 2. Proteasas. Aparte de estas moléculas de proteína, el bajo pH, la temperatura y la digestión intramolecular también provocan la proteólisis de las moléculas de proteína. El proteasoma participa en el despliegue de proteínas y la escisión preliminar. Por otro lado, las proteasas realizan la escisión completa de la molécula de proteína en aminoácidos individuales. Esto se puede tomar como la diferencia entre Proteasome y Protease.
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